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Complexe de transcription comme Cibles PharmacologiquesResponsable : Monique Erard Cancer, SIDA & Modélisation Moléculaire
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Etude
structure/fonction par modélisation moléculaire, protéomique, spectroscopies
et biologie moléculaire.
Recherche
d’inhibiteurs de la réplication de HIV basés sur les mécanismes moléculaires
des interactions entre :
La protéine humaine TRBP et les ARN TAR et RRE de HIV.
La protéine trans-activatrice Tat de HIV-1 et la protéine humaine Tbp1, sous-unité de la particule régulatrice 19S du protéasome.
| Perspectives |
Conception de peptides ou peptido-mimétiques inhibiteurs d’interactions-clef de type protéine/acide nucléique ou protéine/protéine, spécifiques des mélanomes ou de la réplication de HIV-1.
| Collaborations |
LBME (Toulouse), U369-INSERM (Lyon), Mc Gill AIDS Centre (Montréal, Canada).
| Contrats |
FRM - ARC - CNRS (PCV et Action Bio-informatique) - ANRS - Région Midi-Pyrénées.
| Publications significatives |
Catez F., Erard M., Schaerer-Uthurralt N., Kindbeiter K., Madjar J.J. and Diaz J.J. (2002). A unique motif for nucleolar retention and nuclear export regulated by phosphorylation. Mol. Cell Biol., 22, 1126-1139.
Thion L., Laurine E., Erard M., Burlet-Schiltz O., Monsarrat B., Masson J.M. and Saves I. (2002). The two-step cleavage activity of PI-TfuI intein endonuclease demonstrated by Matrix-assisted Laser Desorption Ionization Time-of-flight mass spectrometry. J. Biol. Chem., 277, 45442-45450.
Manival X, Ghisolfi-Nieto L, Joseph G, Bouvet P & Erard M (2001). RNA-binding strategies common to Cold Shock Domain- and RNA Recognition Motif-containing proteins. Nucleic Acids Res., 29, 2223-2233.